KONTRAKSI OTOT

• Key Word

Perubahan bentuk dalam rangka mekanisme kontraksi otot sekelet telah lama diselidiki baik dalam keadaan hidup maupun pada yang telah dimatikan. Dari kedua pengamatan tersebut ditarik kesimpulan bahwa pada waktu kontraksi berlangsung otot memendek dan membesar.

Bagaimana proses berlangsungnya pemendekan dapat dijelaskan dengan meneliti struktur serta susunan miofilamen, sebagai hasil penelitian dengan menggunakan mikroskop elektron.

Satuan myofibril yang terkecil disebut sarkomer, yang pada kontraksi sarkomerpun ikut memendek dan memanjang pada waktu relaksasi.

Perubahan ini dirumuskan dengan istilah “sliding-filaments mechanism of contraction” yaitu: pada permulaan kontraksi cakram I mulai menyempit yang selanjutnya lenyap bila serabut otot tersebut berkontraksi kira-kira 50%.

Daerah H dalam cakram A juga ikut lenyap, sebaliknya panjang cakram A praktis tidak mengalami perubahan baik pada waktu kontraksi maupun relaksasi. Hal ini disebabkan karena cakram A hanya memendek sedikit sekali bila sarkomer berkontraksi. Penebalan cakram Z disebabkan berkumpulnya bahan pekat yang kuat mengambil zat warna, yang selanjutnya dikenal sebagai “contraction band”. Pendapat lain mengatakan bahwa cantraction band disebabkan oleh crumpling and folding ujung-ujung filament myosin pada cakram Z.

Hipotesa lain mengungkapkan bahwa kontraksi otot skelet terjadi karena folding and coiling filament aktin, dan bukan secara sliding. Hal ini didasarkan dengan daerah H yang tetap tampak jelas meskipun otot berkontraksi.

Kontraksi otot diprakarsai dengan pelepasan ion kalsium dari sarkoplasmik reticulum. Selanjutnya ion kalsium tersebut merangasang aktivitas adenosin trifosfat (ATP), yang kemudian terjadi hidrolisa molekul ATP menjadi ADP dan pelepasan energi. Energi inilah yang dipakai untuk kontraksi. Ion kalsium yang hanya bekerja sebagai katalisator selanjutnya ditangkap kembali oleh sarkoplasmik reticulum.

Dasar Molekul Kontraksi Otot

• Filamen-filamen aktin terdiri dari suatu protein (BM= 43.000) yang berbentuk bola (globular) dan disebut aktin G.
• Molekul-molekul aktin G ini tersusun seperti untaian mutiara, bersama-sama membentuk suatu filament aktin F (serat), yang membentuk double helix dengan suatu puntiran tiap 36 nm.
• Alur pilinan ganda ini merupakan struktur dasar dari filamen-filamen aktin.

• Protein-protein pengatur tertentu berikatan pada filament-filamen aktin.
• Protein-protein tersebut adalah tropomiosin (bergelung melingkar satu sama lain), merupakan molekul protein dengan panjang 40 nm, terletak dalam alur yang terbentuk antara kedua untaian filamen aktin F.
• Protein lainnya adalah troponin yang terletap pada kedua ujung tropomiosin. Ada 3 sub unit troponi: troponin I, troponin T, dan troponin C.

• Filamen-filamen myosin, terdiri atas protein myosin (BM= 460.000), dan panjang molekulnya 150 nm.
• Dengan menggunakan enzim tripsin molekul-molekul myosin dapat diuraikan dalam 2 subunit: meromiosin ringan (LMM) yang berbentuk batang dengan panjang 85 nm, dan meromiosin berat (HMM).
• Meromiosin berat terdiri atas bagian yang berbentuk batang yang membentang terus ke dalam bagian LMM, dan struktur globular pada bagian ujungnya yaitu kepala myosin.
• Molekul myosin lentur karena kedua sub unit dapat bergerak antara satu dan lainnya.

• Filament-filamen myosin terdiri atas kumpulan padat molekul-molekul myosin dengan bagian yang berbentuk gagang terbentang sejajar dengan sumbu panjang filament.
• Kepala myosin terletak pada ujung dari molekul ynag bersebrangan dengan garis M dan dengan memakai mikroskop elektron terlihat membentuk gambaran seperti jembatan.
• Polarisasi dari filament-filamen myosin dengan kepala-kepala menjauhi garis M diyakini sebagai alasan mengapa proyeksi atau jembatan-jembatan melintang tak terdapat pada bagian tengah pita H, sehingga terbentuk pita H semu (“daerah kosong” dari Huxley)

• Kepala-kepala myosin tersusun dalam suatu spiral sepanjang filament myosin dengan jarak 42 nm tiap putaran spiral.
• Hal ini menghasilkan pembentukan 6 baris kepala myosin pada permukaan filament myosin.

Kejadian-kejadian molekuler selama kontraksi

• Fragmen-fragmen meromiosin berat dapat berikatan dengan salah satu ujungnya pada tempat tertentu pada filament aktin yang terdapat setiap 36 nm.
• Hal ini adalah sama betul dengan preodisitas aktin, dan sekarang diyakini bahwa setiap kepala myosin selama kontraksi arahnya “miring” berkontak dengan filament aktin terdekat.
• Selama kontraksi, filament aktin bergeser lebih jauh dari pada jarak antara 2 kepala myosin yang berturutan.
• Hal ini dapat diterangkan sebagai berikut : setelah terikat pada suatu tempat perlekatan pada filament aktin, setiap kepala myosin “mengangguk” ke arah garis M, sehingga filament aktin tertarik pada jarak tertentu ke arah garis M.
• Segera sesudah itu, kepala myosin dilepaskan dari tempat perlekatan dan kembali ke posisi semula tegak lurus tehadap fragmen meromiosin yang berbentuk batang.
• Pada posisi ini kepala myosin berhubungan dengan tempat perlekatan berikutnya yang terletak sepanjang filament aktin, tidak jauh dari tempat tersebut, setelah itu kepala myosin kembali mengangguk ke arah garis M dan seterusnya.
• Dengan demikian filament aktin tertarik selangkah demi selangkah ke arah garis M. Anggukan-anggukan kepala myosin disebabkan oleh suatu perubahan kekuatan pengikatan antara kepala dan bagian batang molekul meromiosin akibat pengikatan pada filament aktin.

• ATPase yang terdapat pada kepala myosin akan memecah ATP sehingga tersedia energi yang digunakan untuk kontraksi.
• Sebelum kontraksi otot, suatu potensial aksi merambat sepanjang sarkolema dan dari sini diteruskan ke bagian dalam serat melalui tubulus T .
• Potensial aksi dari tubulus-tubulus T menyebabkan perubahan pada potensial membran dalam sisterna terminal reticulum sarkoplasma dan ini menyebabkan pelepasan pada ion-ion Ca dari reticulum ke dalam sarkoplasma seklilingnya (dalam keadaan istirahat sebagian besar Ca dalam serat terpusat pada sisterna terminal reticulum sarkoplasma).
• Ion-ion Ca ini berikatan pada troponin (troponin C) yang mempunyai afinitas sangat kuat terhadap ion-ion Ca ini. Selama keadaan istirahat, kompleks troponin (toponin I)-tropomiosin menghambat tempat perlekatan pada filament aktin untuk kepala-kepala myosin, mungkin secara fisik menutupi kepala-kepala myosin tersebut.
• Melalui pengikatan ion-ion Ca pada molekul troponin, molekul ini diperkirakan berubah bentuk. Dengan demikian hambatan tempat perlekatan pada filament aktin oleh kompleks troponin-tropomiosin ditiadakan.

• Kapala-kepala myosin kemudian dengan segera secara fisik berhubungan dengan tempat-tempat perlekatan aktin dimana mencetuskan pergeseran filament-filamen.
• Kontraksi ini berlangsung terus selama ion-ion Ca dalam sarkoplasma konsentrasinya masih cukup tinggi.
• Akan tetapi dengan memakai pompa Ca aktif di dekat membrane reticulum sarkoplasma ion-ion Ca terus menerus dan secara aktif dipompakan ke dalam sisterna longitudinal reticulum berlangsung kira-kira 20 mili detik, kemudian konsentrasi Ca dalam sarkoplasma menurun sampai tingkat paling rendah (kurang dari 10M) yang terdapat selama keadaan istirahat.
• Dengan demikian pengikatan ion-ion Ca pada troponin terhenti, dan kompleks troponin-tropomiosin kembali menghambat tempat-tempat perlekatan pada filament aktin,
• jadi serat ini dipertahankan dalam keadaan istirahat.

• Kebutuhan energi untuk transfort aktif ion-ion Ca ke dalam reticulum sarkoplasma tersedia dari pemecahan ATP, dan karena itu kontraksi dan relaksasi keduanya membutuhkan ATP.
• Rangkaian perangsangan/ kontraksi melalui system tubulus T menerangkan mengapa semua myofibril pada serat otot diaktivasi secara serentak dan hampir bersamaan dengan merambatnya potensial aksi pada sarkolema.

Hubungan neuromuscular

• Daerah perlekatan antara ujung suatu serat saraf motorik dengan satu serat otot kerangka disebut lempeng akhir motorik (motor end plate).
• Dengan memakai impregnasi garam-garam logam, dapat diperlihatkan pada sajian mikroskop cahaya bahwa ujung satu serat saraf motorik bercabang-cabang menjadi sejumlah cabang halus yang menuju ke tiap serat otot.
• Setiap cabang membentuk suatu penebalan seperti lempengan kecil yaitu lempeng akhir motoris ini juga dapat terlihat dengan mikroskop cahaya (seperti juga dengan mikroskop elektron) memakai reaksi histokimia untuk menentukan adanya enzim asetilkolinesterase, yang terletak di daerah ini.
• Terdapat suatu cekungan yang di sebut celah sinaptik primer, yang di dalamnya terdapat ujung akson. Di bawah setiap celah sinaptik primer, tampak suatu jajaran cekungan ke dalam serat otot, yang disebut celah sinaptik sekunder.

• Dengan memakai ME, sel-sel Schwann tampak pada permukaan ujung akson.
• Akan tetapi, sel-sel Schwann ini tak ada pada celah sinaptik dimana aksolema (plasmalema akson) dan sarkolema berbatasan satu sama lainnya (meskipun melalui suatu lapisan antara dari glikoprotein).
• Celah sinaptik sekunder membentuk invaginasi sarkolema dari celah sinaptik primer. Dalam aksoplasama tampak sejumlah vesikel dengan diameter 50nm.
• Vesikel-vesikel ini sesuai dengan vesikel sinaptik pada sinaps-sinaps biasa.
• Sarkoplasma mengandung banyak mitokondria dan nucleus tetapi yang lainnya tidak khas.

• Lempeng akhir motoris dapat dianggap sebagai suatu modifikasi sinaps.
• Vesikel sinaptik mengandung asetilkolin yang berfungsi sebagai substansi transmitter selama penghantaran rangsang saraf dari akson ke sarkolema.
• Suatu potensial aksi yang mencapai lempeng akhir menyebabkan pelepasan asetilkolin dari vesikel ke celah sinaps.
• Setelah asetilkolin berdifusi dalam celah sinaps, molekul asetilkolin terikat pada molekul reseptor pada membrane post synaptic (sarkolema), yang menyebabkan pembentukan potensial lempeng akhir dan prambatan selanjutnya dari suatu potensial aksi sepanjang sarkolemma.
• Asetikolin dihidrolisa dalam beberapa mdet. oleh asetilkolinesterase yang terletak di membrane post-sinaptik.

• Serat-serat otot dan tendon keduanya mengandung bahan akhir sensoris yang kompleks yang disebut gelendong otot (muscle spindle) dan tendon organ.
• Keduanya dijabarkan pada bagian badan-badan akhir sensoris.

SUBSCRIBE TO OUR NEWSLETTER